Titelaufnahme

Titel
Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittels Massenspektrometrie-basierter Methoden / von Michael Zorn
BeiträgerZorn, Michael
BetreuerSinz, Andrea Prof. Dr. ; Sawers, Robert Gary Prof. Dr. ; Meiler, Jens Prof. Dr.
Erschienen2015 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2015
UmfangOnline-Ressource (193 Bl. = 5,86 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2015
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 27.02.2015
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-14025 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
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Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittels Massenspektrometrie-basierter Methoden [5.86 mb]
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Nachweis
Keywords
Protein-Protein-Interaktionen; Formiatstoffwechsel; Escherichia coli; Massenspektrometrie; chemische Quervernetzung; Pyruvat-Formiat-Lyase; Formiatkanal A; Formiatdehydrogenasen; Rosetta; Proteinkomplexe
Keywords (Englisch)
protein-protein-interactions; formate metabolism; Escherichia coli; mass spectrometry; chemical cross-linking; pyruvate-formate-lyase; formate channel A; formate dehydrogenases; Rosetta; protein complexes
Keywords
Im Rahmen dieser Doktorarbeit erfolgte die Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittelsMassenspektrometrie (MS)-basierter Methoden. Ein Ziel dieser Arbeit war die Aufklärung von zellwandständigen Bindungspartnern der Fdh-N und Fdh-O. Für die identifizierten Fdh-Bindungspartner Chaperon Skp L D-Transpeptidase ErfK Oligopeptid-Bindeprotein OppA und dem Chaperon TolB erfolgte die Aufklärung der Grenzflächenregionen der Fdh/Protein-Komplexe. Dadurch wurden detaillierte strukturelle und funktionelle Einblicke in die Mechanismen gewonnen die eine Nachreifung der komplexen aus mehreren Untereinheiten bestehenden Enzyme Fdh-N und Fdh-O im Periplasma von E. coli unterstützen. Ein weiterer Teil dieser Arbeit behandelt die strukturelle Charakterisierung des FocA/PflB-Komplexes und dessen Einfluss auf die Regulation des Formiattransportes.
Keywords
In this thesis protein-protein-interactions in the formate metabolism of Escherichia coli were identified and structurally characterized by mass spectrometry (MS)-based methods. One aim was to shed light on the interactions of Fdh-N and Fdh-O with proteins of the cell wall. For four identified Fdh-binding partners namely the chaperone Skp the L D-transpeptidase ErfK the oligopeptide binding protein OppA and the chaperone TolB interface regions within the Fdh/protein complexes were mapped. Detailed structural and functional insights into the mechanisms that support the post-maturation of the multi-subunit enzymes Fdh-N and Fdh-O in the periplasm of E. coli were obtained. Another part of this work deals with the structural characterization of the FocA/PflB complex and its regulatory effect on formate transport.