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| Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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Protein-Protein-Interaktionen; Formiatstoffwechsel; Escherichia coli; Massenspektrometrie; chemische Quervernetzung; Pyruvat-Formiat-Lyase; Formiatkanal A; Formiatdehydrogenasen; Rosetta; Proteinkomplexe | |
protein-protein-interactions; formate metabolism; Escherichia coli; mass spectrometry; chemical cross-linking; pyruvate-formate-lyase; formate channel A; formate dehydrogenases; Rosetta; protein complexes | |
Im Rahmen dieser Doktorarbeit erfolgte die Identifizierung und strukturelle Charakterisierung von Protein-Protein-Interaktionen des Formiatstoffwechsels in Escherichia coli mittelsMassenspektrometrie (MS)-basierter Methoden. Ein Ziel dieser Arbeit war die Aufklärung von zellwandständigen Bindungspartnern der Fdh-N und Fdh-O. Für die identifizierten Fdh-Bindungspartner Chaperon Skp L D-Transpeptidase ErfK Oligopeptid-Bindeprotein OppA und dem Chaperon TolB erfolgte die Aufklärung der Grenzflächenregionen der Fdh/Protein-Komplexe. Dadurch wurden detaillierte strukturelle und funktionelle Einblicke in die Mechanismen gewonnen die eine Nachreifung der komplexen aus mehreren Untereinheiten bestehenden Enzyme Fdh-N und Fdh-O im Periplasma von E. coli unterstützen. Ein weiterer Teil dieser Arbeit behandelt die strukturelle Charakterisierung des FocA/PflB-Komplexes und dessen Einfluss auf die Regulation des Formiattransportes. | |
In this thesis protein-protein-interactions in the formate metabolism of Escherichia coli were identified and structurally characterized by mass spectrometry (MS)-based methods. One aim was to shed light on the interactions of Fdh-N and Fdh-O with proteins of the cell wall. For four identified Fdh-binding partners namely the chaperone Skp the L D-transpeptidase ErfK the oligopeptide binding protein OppA and the chaperone TolB interface regions within the Fdh/protein complexes were mapped. Detailed structural and functional insights into the mechanisms that support the post-maturation of the multi-subunit enzymes Fdh-N and Fdh-O in the periplasm of E. coli were obtained. Another part of this work deals with the structural characterization of the FocA/PflB complex and its regulatory effect on formate transport. |
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