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| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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| Kartoffel; Calystegin A3; Calystegin B2; Caco-2 Zellen; human; Maltase; Sucrase; Hemmung | |
| potato; calystegine A3; calystegine B2; Caco-2 cells; human; maltase; sucrase; inhibition | |
| Calystegine sind polyhydroxylierte Nortropanalkaloide die in verschiedenen Pflanzenfamilien zu finden sind. Einige Pflanzenteile oder Früchte werden diätetisch von Menschen benutzt. Die zuckerähnliche Struktur von Calysteginen weist auf Interaktionen mit dem Kohlenstoffhydratstoffwechsel hin. Der größte Teil des menschlichen Kohlenstoffabbaus findet in Dünndarm mit Maltase und Sucrase als wichtigen α-Glucosidasen statt. Die Hemmung von diesen Enzymen durch oral eingenommene Arzneimittel stellt eine Option zur Behandlung von Diabetes mellitus Typ 2 dar. Calystegine A3 und B2 die aus Kartoffelkeime gewonnen wurden hemmten Maltase und Sucrase. Durch in silico-Dockingstudien konnte bestätigt werden dass die beiden Calystegine am aktiven Zentrum der Proteine binden. Calystegin B2 hemmte hauptsächlich Sucraseaktivität während Calystegin A3 nur schwache in vitro Enzymhemmung zeigte. Der beobachtete Transport von beiden Verbindungen durch Caco-2 Zellen weißt auf eine schwache systemische Verfügbarkeit hin. Calystegin B2-reiche Lebensmittel sollen zukünftig als mögliche Ernährungsmittel erforscht werden um einen steilen Blutzuckeranstieg nach kohlenstoffhydratenreichen Mahlzeiten zu vermindern. | |
| Calystegines are polyhydroxylated nortropane alkaloids found in several plant families. Some parts or fruits of those plants are used in human diet. The sugar-resembling structure of calystegines suggests interaction with enzymes of carbohydrate metabolism. The major part of human carbohydrate degradation takes places in the small intestine with maltase and sucrase as main α-glucosidases. Inhibition of these enzymes by orally administered drugs is an option to treat Diabetes mellitus type 2. Calystegines A3 and B2 purified from potato sprouts inhibited maltase and sucrase. In silico docking studies confirmed binding of both calystegines to the active sites of the enzymes. Calystegine B2 inhibited mainly sucrase activity whereas calystegine A3 showed low in vitro enzyme inhibition. The observed transport of the both compounds through Caco-2 cells indicated low systemic availability. Food rich in calystegine B2 should be further investigated as possible dietary option to prevent a steep increase of blood glucose after carbohydrate-rich meals. |
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