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| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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| Arabidopsis; Glucosinolate; Schwefel; Chinonreduktase; next-generation sequencing; Primärstoffwechsel; Pflanzenabwehr; Sulfatbeständigkeit; Isothiocyanate; Glucosinolate Degradierung | |
| Arabidopsis; glucosinolates; secondary metabolites; quinone reductase; sulfur; primary metabolism; plant defense; isothiocyanates; next-generation sequencing; selenate | |
| Glucosinolate sind Schwefel und Stickstoff beinhaltenden Metabolite des sekundären Metabolismus in Pflanzen Verteidigungsmechanismuses gegen Fraßinsekten. Mutation zu identifizieren und fanden ein verfrühtes Stopcodon im ersten Exon des SULTR1;2 Gens.Bereits zuvor wurden SULTR1;2 Mutanten auf ihre erhöhte Toleranz gegenüber Selenaten (sel Allele) toxischen Analoga des Sulfates. Wir konnten zeigen dass die den sel Mutanten allelische gcc8 Linie ebenfalls diese Resitenz gegenüber Selenat bei zeitgleich niedriger Glucosinolatkonzentration aufwies. Wir beobachteten weiterhin dass die typischen Markergene für Schwefelmangel in unseren Mutanten verstärkt expremiert wurden. So implizierte BGLU28 eine mutmaßliche β-Glucosidase (At2g44460) dass die Schwefelresorption ingcc8. Hierbei wiedersprachen unsere Experimente mit Doppelmutanten (gcc8 und bglu28-KO) sowie enzymatischer Degradation des Glucosinolat Bioassays dass BGLU28 die Glucosinolate unter Schwefelmangelbedingungen abbaut. | |
| Glucosinolates are sulfur and nitrogen containing plant secondary metabolites involved in plant defense against insect herbivores. We identified the causative mutation for one of our earlier identified mutant gcc8 as premature stop codon in the first exon of SULTR1;2. Earlier AtSULTR1;2 mutants identified for its tolerance to selenate (sel alleles) a toxic structural analogue of sulfate. As gcc8 line also allelic to sel mutants shows resistance to selenate along with low glucosinolate content. We observed that the typical sulfur deficiency marker genes were expressed higher in mutant background including BGLU28 (putative β- glucosidase At2g44460) which proves that sulfur uptake is blocked in gcc8. Our experiments with double mutant isolation of gcc8 and bglu28-KO and enzymatic degradation of glucosinolate bioassaystrongly reject the fact that BGLU28 could degrade the glucosinolates under sulfur starvation conditions rather it might be a secondary effect of sulfur deficiency. |
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