Titelaufnahme

Titel
Die Charakterisierung der RNA-Bindungseigenschaften und mRNP-Assoziation der IGF2BP Proteine / vorgelegt von Kristin Wächter
VerfasserWächter, Kristin
GutachterHüttelmaier, Stefan
BeteiligtBehrens, Sven-Erik [GutachterIn] ; Niessing, Dierk [GutachterIn]
KörperschaftMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
ErschienenHalle, 2016
Umfang1 Online-Ressource (153 Seiten)
HochschulschriftMartin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Dissertation, 2016
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 07.06.2016
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-18972 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Die Charakterisierung der RNA-Bindungseigenschaften und mRNP-Assoziation der IGF2BP Proteine [6.02 mb]
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Nachweis
Keywords
Paraloge; KH-Domänen; SELEX; ZBP1-RNPs; Glukose-Metabolismus
Keywords (Englisch)
IGF2BP paralogues; KH-domains; SELEX; ZBP1-RNPs; glucose metabolism
Keywords
In dieser Arbeit wurde durch vergleichende in vitro Filterbindungsstudien der IGF2BP Paralogen eine Beteiligung aller vier KH-Domänen an der Assoziation mit den RNA-Substraten ACTB und MYC festgestellt. Weiterführende Analysen ergaben dass alle KH-Domänen der IGF2BP Paralogen wichtige funktionelle Einheiten für die zytoplasmatische Lokalisation Protein-Assoziation Oligomerisierung und Rekrutierung der IGF2BP Proteine in Stressgranula darstellen. Mittels Anwendung des SELEX-Prozesses konnten für die IGF2BP Proteine pyrimidinreiche RNA-Motive selektiert werden. Durch Analysen der Protein-Zusammensetzung von ZBP1-RNPs wurden weitere ZBP1-Interaktoren von m- und YRNPs identifiziert. Für IGF2BP2 wurde eine Rolle im Glukose-Metabolismus postuliert. Diese Hypothese konnte in dieser Arbeit bekräftigt werden da die Überexpression von GFP-IGF2BP2 im Vergleich zur Expression von GFP in U2OS Zellen zu einer gesteigerten Glukoseaufnahme führte sowie mit einem erhöhten Glykogengehalt einherging.
Keywords
In this study a participation of all four KH-domains of the IGF2BP paralogues in the association with RNA-substrates ACTB and MYC was determined by comparative in vitro filter binding studies. Continuative analyses showed that all KH-domains of IGF2BP paralogues are important functional units regarding cytoplasmic localization protein-association oligomerization and organization of IGF2BP proteins in stress granules. Using the SELEX process pyrimidine rich RNA-motifs could be selected for IGF2BP proteins. By analyses concerning protein composition of ZBP1-RNPs further ZBP1 interactors in m- and YRNPs were identified. For IGF2BP2 a role in glucose metabolism was recently postulated. The hypothesis could be reinforced by this study showing that overexpression of GFP-IGF2BP2 compared to GFP alone led to increased glucose uptake in U2OS cells and was accompanied by elevated glycogen levels.