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| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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| retrograder Proteintransport Dsl/SNARE-Komplex Tethering COP-I-Komplex Hüllproteinkomplex Vesikel Vesikelhülle Uncoating Hefe | |
| retrograde protein transport Dsl/SNARE complex tethering COP-I complex coat complex vesicle vesicle coat uncoating yeast | |
| Der ER-lokalisierte Dsl/SNARE-Komplex aus der Hefe bestehend aus den drei Untereinheiten Dsl1p Dsl3p und Tip20p und den fest mit ihnen assoziierten SNARE-Proteinen Ufe1p Sec20p und Use1p spielt eine zentrale Rolle im Tethering von Golgi-abgeleiteten COP-I-Vesikeln. Diese Membranumschlossenen Strukturen sind für den retrograden Proteintransport zwischen Golgi-Apparat und ER zuständig. Dsl1p interagiert jedoch nicht nur mit den eigenen Komplex-Untereinheiten sondern zeigt auch direkte Wechselwirkungen mit Komponenten des COP-I-Komplexes. Mit der vorliegenden Arbeit konnte zunächst einmal gezeigt werden dass die entscheidende Region für diese Interaktion der CTerminus in alpha-COP für die Stabilität und auch für die Vernetzung der Komplexe zu Hüllstrukturen eine entscheidende Rolle spielt da hier zusätzlich auch die Bindung anderer COP-I-Untereinheiten bestätigt bzw. identifiziert werden konnte. Untersuchungen in Dsl1p offenbarten dagegen ein Tryptophan-reiches Bindemotiv welches weiterhin Sequenzähnlichkeiten zu einer Region in alpha-COP aufweist. Interessanterweise führten Defekte im Dsl/SNARE-Tethering-Komplex zu einer massiven Akkumulation von COP-I-Vesikeln. Nähere Charakterisierungen dieses Phänotyps offenbarten eine Lokalisation am ER sowie zusätzliche COP-II-Proteine im Zentrum der COP-I-Vesikelcluster. Somit liefern die hier erzielten Resultate neue Erkenntnisse über die Rolle des Dsl/SNARE-Komplexes im vesikelvermittelten Proteintransport als Vermittler des Tetherings von COP-I-Vesikeln und als wichtigen Faktor im Uncoating-Mechanismus der vor der Fusion mit der ER-Membran erfolgt. |
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