Elektronische Hochschulschriften / Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase

Titelaufnahme

Titel	Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase / by David Ruiz Carrillo
Verfasser	Ruiz Carrillo, David
Betreuer	Stubbs, Milton T. Prof. Dr. ; Demuth, Hans U. Prof. Dr. ; Schomburg, Dietmar Prof. Dr.
Erschienen	2009 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2009
Umfang	Online-Ressource (127 Bl. = 2,46 mb) : graph. Darst., Ill.
Hochschulschrift	Halle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2009
Anmerkung	Tag der Verteidigung: 17.12.2009 Sprache der Zusammenfassung: Deutsch
Sprache	Englisch
Dokumenttyp	E-Book
Schlagwörter	Halle
URN	urn:nbn:de:gbv:3:4-3528

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Functional and kinetic characterization of the human post-proline cleaving enzyme prolyl oligopeptidase [2.46 mb]

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Keywords
Prolyl Oligopeptidase; Post-Cystein-Spezifität; Peptidase
Keywords (Englisch)
Prolyl oligopeptidase; post-cysteine specificity; peptidase
Keywords
Prolyendopeptidase (PEP; EC 3.4.21.26) ist eine zytosolische monomere Serinprotease mit einer molekularen Masse von 80kDa welche hauptsächlich prolinspezifisch ist. Zur Charakterisierung von relevanten Resten die beim Aufbau der S1-S3–Bindetasche im aktiven Zentrum beteiligt sind wurde eine Reihe von rekombinanten humanen PEP-Varianten dargestellt. Steady-State-Kinetik und MALDI-TOF-Massenspektrometrie wurden genutzt um ein vollständiges Profil der katalytischen Eigenschaften von PEP zu erstellen. Dabei wurde die Spezifität des Enzyms für die C-terminale Spaltung von Cysteinresten gefunden. Die entscheidende Bedeutung der Arg643- und Trp595 -Reste für den Katalysemechanismus des Enzyms konnte bestätigt werden.