![]() |
| Das Dokument ist frei verfügbar. |
|
| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
|
| Gerste; Samenentwicklung; Blattepidermis; Proteomics; Lasermikrodissektion; label-frei; Massenspektrometrie; Nucellare Projektion; Endospermale Transferzellen | |
| Barley; grain; development; epidermis; proteomics; laser-microdissection; label-free; mass spectrometry; nucellar projection; endospermal transfer cells | |
| Da Gerste zu den wichtigsten Getreidesorten weltweit zählt besteht ein großes Interesse Faktoren die die Qualität des Samens und der Stresstoleranz der Pflanze beeinflussen zu bestimmen. Das Ziel der vorliegenden Arbeit lag darin Proteinnetzwerke im sich entwickelnden Gerstensamen und in der Blattepidermis zu detektieren. Die molekularen Funktionen der Blattepidermis konnten erfolgreich mittels Proteinanalysen aufgedeckt werden. Eine Vielzahl der detektierten Proteine stand im Zusammenhang mit Krankheits- und Stressabwehr was Hinweise auf eine mögliche Schutzfunktion der Blattepidermis gibt. Die gemessenen Unterschiede zwischen Mesophyll- und Epidermisgewebe bezüglich der Metabolitverteilung weisen auf eine Akkumulation von Glukose und Fruktose in der Epidermis. Zusätzlich wurden die biochemischen Prozesse während der Gerstensamenentwicklung mittels Proteinanalytik genauer betrachtet. Die Ergebnisse zeigten eine entwicklungsabhängige Abundanz der Proteine wobei radikalfangende Enzyme Histone Proteinsynthese bezogene und Photosynthese bezogene Proteine eine höhere Abundanz in der mittleren Phase der Entwicklung zeigten. Speicherproteine und Proteine die in die Festlegung der Samentextur und in den Schutz von Speicherreserven involviert sind waren in der späten Phase der Samenentwicklung höher abundant. Weiterhin wurden Proteine in der Nucellaren Projektion und den endospermalen Transferzellen analysiert. Beide Gewebe sind wichtig für den Nährstofftransport vom maternalen zum filialen Gewebe und die Mehrheit der detektierten Proteine ist in Translationsprozesse und die Verarbeitung und Synthese von Proteinen involviert. Zusätzlich konnten gewebespezifische Proteine identifiziert werden. |
|
|