Titelaufnahme

Titel
Studies of redox and exchange reactions of (seleno)cysteine peptides and model compounds / von Alex Schneider
VerfasserSchneider, Alex
BetreuerWessjohann, L. A. Prof. Dr. ; Jacob, C. Prof. Dr.
Erschienen2011 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2011
UmfangOnline-Ressource (120 Bl. = 1,40 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät II, Diss., 2011
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 05.04.2011
Sprache der Zusammenfassung: Deutsch
SpracheEnglisch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-5134 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Studies of redox and exchange reactions of (seleno)cysteine peptides and model compounds [1.39 mb]
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Nachweis
Keywords
Selenocysteine; Thioredoxin Reduktase; Se-S Austauschreaktion; Redox Potential; Elektrochemie
Keywords (Englisch)
Selenocysteine; thioredoxin reductase; Se-S exchange reaction; redox potential; electrochemistry
Keywords
Eine einfache Synthese für L-Selenocystin L-Tellurocystin und L-Tellurocystein Derivate wurde entwickelt. Mutmaßliche anionische Tri-chlakogen-Intermediate [Se-Se…S] der Austauschreaktion zwischen wasserlöslichen Analoga von Selenocystin mit dem Thiolat-anion von Cystein konnten mit Hilfe von MS Techniken detektiert werden. Dies deutet auf einen SN2-Mechanismus hin. Weitere Studien der Se-S Austauschreaktionen zeigten dass die Austauschgeschwindigkeit stark vom pH-Wert abhängen. 8 oxidierte Modeltetrapeptide GCCG SCCG GCCS SCCS GCUG SCUG GCUS und SCUS wurden synthetisiert unter ihnen GCUG eine Sequenz der menschlichen Thioredoxin Reduktase. Das Redoxpotential der Se-Se und S-S-Brücken der Modelltetrapeptide ist abhängig von dem pH-Wert und der Nachbarschaft von Serin: höherer pH-Wert führt zu besser reduzierbaren Dichalkogeniden und ein signifikanter Einfluss des benachbarten Serin auf das Disulfid existiert nur bei neutralem und basischem pH-Werten.