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| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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| Kälteschockprotein; Kälteschockdomäne; OB-Faltung; RNA bindende Proteine; einzelsträngige RNA; Proteinfaltung; durch Kälte denaturierendes Protein; Röntgenstrukturanalyse; NMR-Spektroskopie | |
| cold shock protein; cold shock domain; OB-fold; RNA binding proteins; single-stranded RNA; protein folding; cold denaturing protein; Xray crystallography NMR spectroscopy | |
| In dieser Dissertation werden zwei Kristallstrukturen des Kälteschockproteins B aus Bacillus subtilis (Bs-CspB) im Komplex mit einem Hexanukleotid (5´-UUUUUU-3´) beziehungsweise einem Heptanukleotid (5´-GUCUUUA-3´) einzelsträngiger RNA (ssRNA) vorgestellt. Wasserstoffbrückenbindungen und Stapelwechselwirkungen zwischen RNA-Basen und aromatischen Seitenketten charakterisieren einzelne Bindetaschen. Weitere Bindetaschen die nicht durch den Liganden im Kristall besetzt sind wurden mit NMR-Spektroskopie in Lösung aufgedeckt. Die allgemein niedrigere Bindungsaffinität von ssRNA verglichen mit ihren ssDNA-Analogen ist nur auf die Substitution der Base Thymin durch Uracil in der RNA zurückzuführen. Die thermodynamische Stabilität einer Doppelmutante des Kälteschockproteins aus Bacillus caldolyticus (Bc-Csp R3E L66E) wurde bestimmt sowie die NMR-spektroskopische Zuordnung der Rückratatome durchgeführt und die Eignung des Proteins zur Untersuchung der Denaturierung durch Kälte nachgewiesen. |
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