Titelaufnahme

Titel
Funktionelle Bedeutung der C-terminalen Domäne des humanen P2X7-Rezeptors / von Daniel Becker
VerfasserBecker, Daniel
BetreuerMarkwardt, Fritz Prof. Dr. ; Reiser, G. Prof. Dr.
Erschienen2010 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2010
UmfangOnline-Ressource (72 Bl. = 0,68 mb) : graph. Darst.
HochschulschriftHalle, Univ., Medizinische Fakultät, Diss., 2010
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 19.03.2010
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-2984 
Zugriffsbeschränkung
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Funktionelle Bedeutung der C-terminalen Domäne des humanen P2X7-Rezeptors [0.68 mb]
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Keywords
Purinorezeptoren; Xenpous; P2X7-Rezeptor; Coexpression
Keywords (Englisch)
Purinoreceptoren; Xenopus; P2X7-Receptor; coexpression
Keywords
P2X7-Rezeptoren sind ATP-abhängige Kationenkanäle aus drei identischen Untereinheiten. Innerhalb der P2X-Familie besitzt der P2X7-Rezeptor die längste C-terminale Domäne. Wir coexprimierten menschliche P2X7-Untereinheit mit einem ergänzende Fragment des C-terminalen Endes in Xenopus laevis Oozyten. Ein verkürztes Rezeptorprotein weißt nur noch einen rudimentären Strom nach ATP-Gabe auf. Bei Coexpression von verkürztem Rezeptor mit einem Volllängenrezeptor (hP2X7) kommt es zu einer verminderten Stromantwort was als einen dominant-negativ Effekt bei nicht vollständiger C-terminaler Besetzung der Untereinheiten aufgefasst werden kann. Bei Coexpression sich vollständig ergänzender Proteinfrakmente des hP2X7 kann eine Wiederherstellung des elektrophysiologischen Wildtyp-Phänotyp des P2X7-Rezeptors beobachtet werden. Diese Ergebnisse weisen die C-terminale Domäne als eine ionenkanalmodulierende Untereinheit des hP2X7-Rezeptors aus.