Titelaufnahme

Titel
Komplementfaktoren I und H der Ratte : Identifizierung der Primärstrukturen, Untersuchungen zur Expressionsregulation und ihre Isolierung bzw. rekombinante Herstellung für funktionelle in-vitro Studien / von Gerald Schlaf
VerfasserSchlaf, Gerald
BetreuerZipfel, Peter F. Prof. Dr. ; Köhl, Jörg Prof. Dr. ; Blasczyk, Rainer Prof. Dr.
Erschienen2011 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2011
UmfangOnline-Ressource (83 Bl. = 0,96 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Medizinische Fakultät, Habil.-Schr., 2011
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 24.05.2011
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-6133 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Komplementfaktoren I und H der Ratte [0.95 mb]
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Nachweis
Keywords
CH50-Test; Faktor H; Faktor I; Hepatozyten; Komplementhomöostase; Komplement-inhibitoren; Komplementsystem; Kupffer-Zellen; Short Consensus Repeats
Keywords (Englisch)
CH50 assay; complement homeostasis; complement inhibitory factors; complement system; factor I; factor H; hepatocytes; Kupffer cells; short consensus repeats
Keywords
Aufgrund der Beteiligung des Komplementsystems an der Pathogenese verschiedener Erkrankungen eröffneten rekombinant erzeugte bzw. aus Serum isolierte Faktoren I (FI) und H (FH) die Möglichkeit zu einer Modulation dieses potentiell autoaggressiven Systems. Initial wurde die cDNA beider Faktoren aus der Ratte kloniert und sequenziert. Untersuchungen zur Expression und Regulation beider Faktoren in und außerhalb der Leber zeigten gravierende Unterschiede und eine erheblich restriktivere Expression des FI. Während IFN-γ die FH-Expression heraufregulierte erfolgte die FI-Regulation allein durch IL-6. Zusätzlich regulierte das Anaphylatoxin C5a in Kupffer-Zellen die FH-Expression direkt herauf. Funktionell aktive Fragmente des FH [FH(SCR1-4) und FH(SCR1-7)] wurden rekombinant generiert und ihre Aktivität im Vergleich zu dem aus Rattenserum isolierten FH (SCR1-20) und FI in einem Komplementhämolysetest in-vitro untersucht. Die molare Aktivität des über drei C3b-Bindungsstellen verfügenden FH(SCR1-20) lag etwa 3 8-fach über der Aktivität der jeweils nur eine C3b-Bindungsstelle tragenden FH(SCR1-4) und FH(SCR1-7) –Fragmente.