Titelaufnahme

Titel
Prototypische PPlasen in der Signaltransduktion / von Sebastian Mathea
VerfasserMathea, Sebastian
BetreuerFischer, Gunter ; Schutkowski, Mike Prof. Dr. ; Wetzker, Reinhard Prof. Dr.
Erschienen2011 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2011
UmfangOnline-Ressource (V, 102 Bl. = 17,80 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2011
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 12.10.2011
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-6791 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Prototypische PPlasen in der Signaltransduktion [17.79 mb]
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Nachweis
Kein Nachweis verfügbar
Keywords
Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerisierung; FKBP12; EGFR; Cyclophilin A; Chemoattraktor; Chemotaxis
Keywords (Englisch)
peptidyl prolyl cis/trans isomerisation; FKBP12; EGFR; Cyclophilin A; chemoattractant; chemotaxis
Keywords
FK506-bindende Proteine (FKBPs) bilden eine Unterfamilie der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen) und sind an der Kontrolle der intrazellulären Rezeptor-vermittelten Signaltransduktion beteiligt. Die prototypische PPIase FKBP12 interagiert mit dem EGFR und inhibiert die EGF-induzierte EGFR-Autophosphorylierung wobei alle internen Autophosphorylierungsstellen gleichermaßen betroffen sind. Die Inhibition der katalytischen Aktivität des EGFR wird durch die Kinasedömäne des EGFR vermittelt. Änderungen der intrazellulären FKBP12-Konzentration bewirken Änderungen des EGFR-Autophosphorylierungsgrades. Die Gesamtheit der Ergebnisse zeigt dass FKBP12 einen endogenen Inhibitor des EGFR darstellt und die zelluläre Aktivität des EGFR direkt beeinflusst.