Titelaufnahme

Titel
Studien zu putativen Kältestress-relevanten Schwermetallchaperonen in Hordeum vulgare L. und Arabidopsis thaliana (L.) HEYNH. / von Olaf Gunter Barth
VerfasserBarth, Olaf Gunter
BetreuerHumbeck, Klaus Prof. Dr. ; Wirén, Nicolaus von ; Clemens, Stephan Prof. Dr.
Erschienen2011 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2011
UmfangOnline-Ressource (110 Bl. = 5,32 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2011
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 11.11.2011
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-8442 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
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Studien zu putativen Kältestress-relevanten Schwermetallchaperonen in Hordeum vulgare L. und Arabidopsis thaliana (L.) HEYNH. [5.32 mb]
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Nachweis
Keywords
Schwermetallchaperon; HvFP1; HIPPs; HMA Domäne; Isoprenylierung; Kernlokalisierung; Kältestress; Trockenheit; Hordeum vulgare; Arabidopsis thaliana
Keywords (Englisch)
Heavy metal chaperone; HvFP1; HIPPs; HMA domain; isoprenylation; nuclear localization; cold stress; drought; Hordeum vulgare; Arabidopsis thaliana
Keywords
In der vorliegenden Dissertationsschrift wird mit HvFP1 ein pflanzliches Protein näher untersucht und beschrieben. Genexpressionsanalysen machen deutlich dass HvFP1 als Kältestressgen bezeichnet werden kann. Die Aminosäuresequenz von HvFP1 beinhaltet eine Schwermetallbindedomäne ein Isoprenylierungsmotiv und ein Kernlokalisierungssignal. Hinweise für eine Lokalisierung von HvFP1 im Zellkern liefern Experimente mit entsprechenden GFP-Fusionsproteinen. Die HMA Domäne von HvFP1 spricht für eine molekulare Funktion als Schwermetallchaperon. Arabidopsis thaliana besitzt mindestens 46 Gene welche für Proteine mit HMA Domäne und CaaX Box codieren und deshalb als HIPPs bezeichnet werden. Es gibt Hinweise dass einige dieser HIPPs ähnlich wie HvFP1 eine Funktion im Zellkern haben. Proteininteraktionsstudien zeigen eine direkte Wechselwirkung mit Transkriptionsfaktoren an. Aus den vorliegenden Daten kann die Hypothese abgeleitet werden dass Proteine wie HvFP1 und andere HIPPs als Schwermetallchaperone Zn2+-Ionen von den Transportern an der Plasmamembran zu den Zielproteinen im Zellkern transportieren.
Keywords
Molecular aspects of HvFP1 a protein from barley are studied in this thesis. HvFP1 belongs to the group of so called cor-genes (cold regulated genes). The HvFP1 amino acid sequence includes a heavy metal associated domain an isoprenylation motif and a nuclear localization signal. GFP-HvFP1 fusion proteins provide experimental hints for a nuclear localization. The presence of a HMA domain within the HvFP1 amino acid sequence suggests a molecular function as heavy metal chaperone. In Arabidopsis thaliana there are at least 46 genes encoding proteins so called HIPPs which contain a HMA domain and a CaaX box together in one peptide chain. A molecular function of some HIPPs in the nucleus is suggested. Protein-protein interaction studies reveal direct binding between HIPPs and transcription factors. The presented data suggest that proteins like HvFP1 and HIPPs act as heavy metal chaperones which may transport Zn2+ ions from the transporter at the plasma membrane to the nucleus where they are delivered to target proteins.