Der Peptidbindung (CO-NH) kommt in der Funktionsweise biologisch aktiver Peptide eine entscheidende Bedeutung zu. Zur Untersuchung von Beziehungen zwischen Funktion und Struktur werden diese Peptidbindungen oftmals chemisch modifiziert. Hierbei gewinnt die Thioxylierung, d. h. der isostere und isopolare Austausch des Carbonylsauerstoffs gegen ein Schwefelatom als kleinstmögliche Modifikation einer Peptidbindung, zunehmend an Bedeutung. In verstärktem Maße werden Thioxopeptide als pharmakophore Substanzen in biologischen Systemen und als Sonden zur Charakterisierung und/oder Änderung von Konformationen eingesetzt. Ein großes Problem bei der Darstellung von thioxylierten Oligo- und Polypeptide oder gar Proteinen stellt die regioselektive Einführung der Thioxopeptidbindung dar. Im Rahmen der vorliegenden Arbeit wurden Untersuchungen zur regioselektiven Thioxylierung von Oligo- und Polypeptiden durchgeführt. Neben der physikalisch-chemischen Charakterisierung erfolgte eine Untersuchung der proteolytischen Stabilität und der biologischen Aktivität der erhaltenen Thioxopeptide. Die Ergebnisse wurden mit denen der parallel untersuchten, nichtmodifizierten Oxoderivate verglichen. Somit konnte die Bedeutung der Thioxosubstitution sowohl für physikalisch-chemische als auch biologische Fragestellungen bewertet werden.
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