PPIasen katalysieren die cis/trans Isomerisierung von Xaa-Pro-Peptidbindungen. Es gibt verschiedene Vertreter dieser Enzymklasse, die entsprechend ihrer Bindung an immunsuppressive Inhibitoren eingeteilt werden. Diese ubiquitär vorkommenden Enzyme sind in der Lage, die sehr langsam verlaufende Reaktion mit hoher Effizienz zu beschleunigen. Die vorliegende Arbeit beschreibt die genetische und molekulare Charkterisierung eines bisher unbekannten Vertreters dieser Enzymklasse, dem Cyclophilin B-Homologen aus Drosophila melanogaster. Um Cyclophiline während der Entwicklung von D. melanogaster zu charakterisieren, wurde eine CsA-Affinitäts-Säule präpariert mit der drei CsA Bindungspartner isoliert werden konnten. Mittels MALDI-TOF-Massenspektroskopie konnte das Cyclophilin mit einer Masse von 20.3 kDa als Cyclophilin B Homologes aus D. melanogaster identifiziert werden. Das Gen, welches für dieses Cyclophilin codiert, ist auf dem 2. Chromosom in Region 2R58F2-3 lokalisiert und besteht aus drei Exonen und zwei Intronen. Zur Charakterisierung der biologischen Relevanz des Cyclophilins wurde eine EP-Element Insertion genutzt. Der Insertionsort des EP-Elementes befindet sich im Promotorbereich des Cyclophilin-Gens genau 66 Basenpaare vom Translationsstart des Cyclophilins entfernt. Durch diese Insertion wird eine hypomorphe Mutation ausgelöst, die zu einer Verringerung des CypB Transkriptes als auch zu einer Verringerung des CypB Genproduktes führt. Im Verlauf eines Reversionsexperimentes wurden 700.000 Fliegen auf Verlust des EP-Elementes untersucht. Dieses Experiment führte zur Herstellung einer Nullmutante für das Cyclophilin-Gen. Infolge der Remobilisierung des EP-Elementes entstand eine Deletion, die mit einer Länge von 287 bp das erste Exon und erste Intron des Cyclophilin-Gens betrifft. Die Deletion führt in Drosophila melanogaster zu rezessiver Letalität. Die Expression des untersuchten Cyclophilin B Homologen unterliegt einer starken mütterlichen Kontrolle. Damit gelang eine wichtige Aussage zur Funktion dieser cis/trans Isomerase in vivo. Diese essentielle Funktion wurde für ein Cyclophilin erstmals beschrieben.
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