In der Arbeit wurde die Struktur des humanen Parvulin 14 (hPar14) in Lösung mit Hilfe der magnetischen Kernspinresonanz-Spektroskopie untersucht. hPar14 ist eine PPIase der Parvulin-Familie mit unbekannter zellulärer Funktion. Durch die Aufnahme und Auswertung von 2D- und 3D-NMR-Spektren konnten 1042 NOEs, 71 dihedrale Winkeln und 38 Wasserstoffbrücken ermittelt werden, die später für die Strukturrechnung als experimentelle Daten eingesetzt worden sind. Die so gewonnene Struktur des hPar14 ist gut definiert (RMSD-Wert für das gesamte Proteinrückgrat 1.45 ± 0.16 Å) und besteht aus einem viersträngigen gekrümmten β-Faltblatt, das die α-Helix-4 umgibt. α-Helices-1, 2 und 3 befinden sich auf der konvexen Seite des Faltblattgerüsts. Der N-Terminus des Proteins (35 Aminosäuren) liegt unstrukturiert vor. Die hPar14-PPIase-Domäne weist eine hPin1-PPIase-Domäne-ähnliche Topologie auf, die als Subtopologie des FKBP-Superfolds gesehen werden kann. Ein Vergleich zwischen den PPIase-Domänen von hPar14 und hPin1 zeigt, dass die räumlichen Positionen der an der Katalyse beteiligten Aminosäure identisch sind. Unterschiede in loop-Regionen und Oberflächenladungen liefern die Basis für die verschiedene Funktionalität der beiden menschliche Parvuline. In Rahmen der Arbeit wurde der Einfluss der Substratbindung (Succinyl-Ala-Arg-Pro-Phe-para-nitroanilin) auf die Konformation der PPIase-Domäne von hPar14 untersucht. Es liess sich auch bestätigen, dass hPar14 an ein AAAAAT Motiv an doppelsträngige DNA bindet. Das vermutliche Bindungsmotive ähnelt dabei dem von HMGB Domänen.
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