Die Zielstellung der hier vorliegenden Arbeit war es, zu untersuchen, ob zwei Oligopeptide, die die linearen Bindungsepitope zweier interagierender Proteine darstellen, und dabei auf festem Trägermaterial an einem einzelnen Trägermolekül so fixiert sind, dass sie sich gegenüber stehen, die Konformation der interagierenden Epitope der nativen Proteine nachahmen. Einleitende Untersuchungen wurden an Protein-Peptid Komplexen mit bekannten Strukturen durchgeführt (z.B. Streptavidin/Strep-tag II und 14-3-3/ Phosphopeptid). Durch parallele Synthese auf festem Trägermaterial von Arrays zweier unterschiedlicher Peptidketten an einem Trägermolekül, die die interagierenden Zentren beider Bindepartner darstellen, war es möglich, durch eine neu etablierte Methode, dem Janus-Peptidarray, Peptid-Peptid Interaktionen nachzuweisen. Weitere Protein-Protein Interaktions-Komplexe (z.B. FKBP12/FAP48 and FKBP12/EGF Rezeptor, zytosolische Domän) wurden mit einer Kombination aus Standard SPOT Synthese und Janus-Peptidarray um die Grundlage für Protein-Protein Interaktionszentren zu entschlüsseln. Die hier erhaltenen Ergebnisse weisen darauf hin, dass zwei Peptide, die potentiell miteinander interagieren, auch immobilisiert auf festem Trägermaterial interagieren, wobei diese Interaktion durch den Janus-Peptidarray detektierbar gemacht werden konnte. Die dadurch entstandenen Möglichkeit, wichtige Kontaktstellen von Protein-Protein/Peptid Komplexen durch den Janus-Peptidarray analysieren zu können, zeigt deutlich, dass Matrix-gebundene Peptid-Peptid Interaktionen Protein-Protein Interaktionen nachahmen können. Fluoronierte Proline können mittels 19F NMR Spektroskopie detektiert werden und bieten damit die Möglichkeit, Aussagen hinsichtlich der Konformation zu treffen. Die Dynamik der cis/trans Isomerisierung der N-terminal vor der (4)-Fluoroprolin liegenden Prolylbindung liefert Informationen über den konformationellen Zustand des Peptides, der durch PPIasen verändert werden kann. Die Umgebung des (4S)-Fluoroprolins zeigt sich dabei als das am besten geeignet für die Untersuchungen der cis/trans Isomerisierung matrix-gebundener Oligopeptide, weil es charakteristische Eigenschaften hinsichtlich der Katalyse durch Cyp18 zeigt und andererseits einen hohen Anteil an cis Isomer hat.
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