Das plastidäre Rieske Fe/S-Protein ist kerncodiert und wird posttranslationell zur Thylakoidmembran transportiert. In Importversuchen mit isolierten Chloroplasten wird das Rieske-Protein im Gegensatz zu allen anderen bisher untersuchten kerncodierten Thylakoidproteinen im Stroma retardiert. Der anschließende Thylakoidtransport des Rieske-Proteins erfolgt auf dem ΔpH-abhängigen Tat (Twin-arginine translocation)-Weg. Das dafür verantwortliche Rieske-Transportsignal weicht allerdings stark von typischen Tat-spezifischen Signalen ab. Es verfügt nicht über das charakteristische RR-Motiv und wird darüber hinaus nicht proteolytisch entfernt, sondern dient nach dem Transport als Membrananker und ist somit Teil des reifen Proteins. Die Analyse von mutierten und chimären Rieske-Proteinen hat gezeigt, daß für die Retardierung des Proteins im Stroma nicht das ungewöhnliche Transportsignal ausschlaggebend ist, sondern vielmehr die hydrophile, ins Thylakoidlumen exponierte Domäne. So läßt sich diese luminale Domäne nur von Tat-spezifischen Signalpeptiden, nicht jedoch von Sec-Signalen über die Thylakoidmembran transportieren. Da nur die Tat-Translokase in der Lage ist, Proteine im gefalteten Zustand über die Thylakoidmembran zu transportieren, deutet diese Einschränkung der Transportfähigkeit auf eine Faltung der luminalen Domäne im Stroma hin. Diese Hypothese wird durch die nachgewiesene Interaktion des Rieske-Proteins mit dem stromalen Chaperonkomplex Cpn60 sowie mit der Chaperon-ähnlichen Rubisco-Aktivase unterstützt. Im Zuge der Faltung des Rieske-Proteins im Stroma kommt es vermutlich auch zum Einbau des Fe/S-Zentrums, da deutlich wurde, daß der Einbau des Fe/S-Zentrums eine Voraussetzung für die Translokation des Rieske-Proteins über die Thylakoidmembran ist. Weiterhin wurden im Rahmen dieser Arbeit Proteine in Arabidopsis thaliana identifiziert, die potentielle Komponenten der bislang unbekannten plastidären Fe/S-Assemblierungsmaschinerie darstellen. Importversuche zeigten, daß dieser mutmaßlichen Untereinheiten der Fe/S-Assemblierungsmaschinerie ins Stroma der Plastiden importiert werden. Allerdings steht der direkte Nachweis einer Beteiligung dieser potentiellen Assemblierungsproteine am Einbau des Rieske Fe/S-Zentrums noch aus.
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