Humane purinerge P2X1- und P2X7-Rezeptoren werden auf einer Reihe von Zelltypen, wie Lymphozyten und epthelialen Zellen exprimiert. In der vorliegenden Arbeit wurde untersucht, ob diese beiden Rezeptorsubtypen funktionell interagieren und dabei ihr spezifisches elektrophysiologisches Verhalten ändern. Da weiterhin ausreichend selektive Agonisten und Antagonisten notwendig sind, um die über die beiden Rezeptoren vermittelten verschiedenen Zellantworten von nativen Zellen, die beide P2X-Rezeptoren koexprimieren, getrennt untersuchen zu können, wurden verschiedene Substanzen auf Ihre diesbezügliche Effekivität hin untersucht. Bei Expression in Oozyten von Xenopus laevis zeigt sich, dass die Koexpression der beiden Rezeptoren weder die Kinetik der Aktivierung, Desensitivierung, Deaktivierung noch die der Erholung von der Desensitivierung im Vergleich zur Expression der isolierten Rezeptoren ändert. Nach Koexpression kann eine weitgehend selektive Aktivierung des hP2X7-Rezeptors entweder durch die Applikation des hP2X7-spezifischen Agonisten Benzoyl-Benzoyl-ATP, oder durch Applikation der hP2X1-Rezeptor spezifischen Antagonisten NF279 und NF449 bei Aktivierung mit ATP als Agonisten erreicht werden. Oxidiertes ATP, Brilliant Blue G, und KN 62, in der Literatur als potente hP2X7-Rezeptor-präferente Antagonisten beschrieben, waren ebenso wie αβ-methyl-ATP, das als selektiver hP2X1-Agonist beschrieben wird, nicht effektiv, eine Isolierung des hP2X1-Rezeptors zu erreichen. Nach den Ergebnissen dieser Arbeit wird bei koexprimierten hP2X1- und hP2X7-Rezeptoren eine isolierte Aktivierung des hP2X1-Rezeptors am ehesten durch die Applikation niedriger ATP-Dosen (2+ bei Verwendung höherer ATP-Konzentrationen erreicht.
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