In dieser Arbeit wurde die Funktion der Leaderpeptidasen in dem photosynthetisierenden Cyanobakterium Synechocystis sp. PCC6803 mittels Inaktivierung der entsprechenden Genen und Analyse der Mutanten untersucht. Es gibt anscheinend eine Aufteilung der Funktionen der beiden Leaderpeptidasen dieses Bakteriums. Die Leaderpeptidase LepB2 ist ein lebenswichtiges Protein für Synechocystis 6803. Leaderpeptidase LepB1 spielt eine wichtige Rolle für die optimale Ausführung der Photosynthese und ist daher für das photoautotrophe Wachstum wichtig. Die Ergebnisse der Untersuchung der lepB1::KmR Mutante deuten daraufhin, dass die Leaderpeptidase LepB1 sich an der Entwicklung der Thylakoidmembran von Synechocystis sp. PCC 6803 beteiligen könnte. Die Assemblierung der photosynthetischen Komplexe in den Mutantenzellen wurde aber in den photomixotrophen Wachstumsbedingungen bei schwachem Licht nicht beeinflusst. Die Inaktivierung der LepB1 führte zu einer hohen Lichtsensibilität der Synechocystis-zellen. Diese könnte als starke Schädigung der Photosynthesekomplexen im Licht beobachtet werden. Die photosynthetische Aktivität wird in den Zellen der Mutante durch das Licht gehemmt. Diese Eigenschaft ist ein Merkmal der photooxidativen Schädigung, die wahrscheinlich durch den ineffizienten Ersatz der beschädigten Komponenten der Photosynthesemaschinerie verursacht wird. Das könnte aufgrund des Fehlens der Leaderpeptidase entstehen, die Signalpeptide der photosynthetischen Vorläuferproteine entfernt. Proteomische und immunologische Untersuchungen der Mutante haben gezeigt, dass LepB1 an der Prozessierung der photosynthetischen Proteine beteiligt ist. Dies betrifft unter anderen das PsbO Protein, welches die Untereinheit des Wasserspaltungsapparates der PSII ist, und offenbar ein weiteres Protein dieses Komplexes PsbU. Allerdings, die Funktion der LepB1 ist wichtig, aber nicht essentiell für die Reifung dieser Proteine. Die Versuche mit der Komplementierung haben gezeigt, dass die LepB Leaderpeptidase aus E. coli die Funktion der Peptidase LepB1 ersetzen kann, und so das photoautotrophe Wachstum und die vollständige Prozessierung des PsbO Proteins wiederherstellen. Allerdings war in den photoautotrophen Wachstumsbedingungen der Phänotyp des Komplementierungsstammes nicht identisch mit dem Phänotyp des wilden Typs. Das deutet daraufhin, dass die Funktionen der beiden homologen Proteine nicht absolut identisch sind.
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