Die immense Fülle sekundärer Pflanzenstoffe wird maßgeblich durch Glykosidierungen und Methylierungen unterschiedlicher Naturstoffe hervorgerufen. Ausgehend von zwei Modellpflanzen, Dorotheanthus bellidiformis (Mittagsblume) und Mesembryanthemum crystallinum (Eispflanze) wurde die Akkumulation von Betacyanen, chromogene Substanzen, die in den Caryophyllales die Anthocyane als Blüten und Blattfarbstoffe ersetzt haben, untersucht. An ihrer Biosynthese beteiligte, modifizierende Glukosyl- und Methyltransferasen wurden gereinigt, charakterisiert, kloniert und heterolog exprimiert. Dabei zeigten sowohl die Glukosyl- als auch die untersuchten Methyltransferasen eine breite Substratspezifität gepaart mit einer hohen Positionsspezifität. Die Aminosäuresequenzen beider Enzymgruppen lassen aufgrund von Sequenzvergleichen vornehmlich Rückschlüsse auf die Positionsspezifiät und weniger auf die Substratspezifität zu. Die Sequenzvergleiche lassen vermuten, dass sich glukosidierende Enzyme in der Betacyanbiosynthese mehrfach und unabhängig voneinander aus entsprechenden Vertretern der Anthocyan- und Flavonoidbiosynthese entwickelt haben. Bei den untersuchten Glukosyltransferasen wurde durch gezielte Mutagenese und mittels Computer-gestützter Homologie-Modelle, basierend auf der Kristallstruktur eines bakteriellen Glukosyltransferase, ein erstes 3D- Modell dieses Enzymtyps erstellt. Mit diesem Modell wurde die Konformationsumkehr von einem α-gebundenen Zucker in dem Zucker-Donor UDP-glucose zu einer β-Konfiguration in den glukosidierten Sekundärmetaboliten plausibel erklärt. Ausgehend von der Kristallisation homogen gereinigtem Proteins konnte für ein Mitglied eine neuen Klasse promiskuitiver Kationen-abhängiger O-methyltransferasen eine 3D-Struktur ermittelt werden.
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