Biologische Membranen grenzen alle lebenden Zellen von ihrer Umgebung ab oder erlauben wichtige subzelluläre Kompartimentierungen. Viele Proteine müssen über diese Membranen transportiert werden, um außerhalb des Cytoplasmas oft sehr wichtige Funktionen zu erfüllen. In der Cytoplasmamembran vieler Prokaryoten und in der Thylakoidmembran pflanzlicher Plastiden existiert das sogenannte Tat-System, welches in der Lage ist, vollständig gefaltete Proteine über diese Membranen zu transportieren. Dies ermöglicht den Transport solcher Proteine, welche nicht vom vorzugsweise genutzten Sec-System transportiert werden können, da das Sec-System auf ungefaltete Proteine beschränkt ist. So können Tat-abhängig transportierte Proteine vor dem Transport Cofaktoren assemblieren oder gar oligomerisieren, ohne den Transport zu beeinträchtigen. Im Gegenteil: Viele Proteine müssen sogar vor dem Transport falten. Im Rahmen dieser Habilitation wurde die molekulare Basis für den selektiven Transport gefalteter Proteine am Tat-Translokon aufgeklärt. Weitere Schwerpunkte der Habilitation lagen auf der Faltung von Tat-Substraten, auf der Identifizierung neuer Interaktionspartner, sowie auf der Assemblierung des Tat-Translokons.
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