In Thrombin stimulierten Thrombozyten ändert sich das Muster der Phosphorylierung an Tyrosinresten bei einer Reihe von Proteinen. In dieser Arbeit waren die Signalwege der G-Protein gekoppelten ADP-Rezeptoren P2Y1 und P2Y12 von besonderem Interesse. Dafür wurden Thrombozyten aus dem Vollblut freiwilliger Spender gewonnen und nach verschiedenen Aktivierungsexperimenten mittels Western-Blot die an Tyrosinresten phosphorylierten Proteine untersucht. Außerdem wurden Aggregationsmessungen im Aggregometer durchgeführt. Nach einem primären Stimulus, zum Beispiel durch Thrombin, kommt es zur Degranulation und anschließend zur autokrinen Stimulation der Thrombozyten durch die freigesetzten Substanzen, unter anderem auch ADP. Es konnte gezeigt werden, dass dabei eine Reihe von Proteinen an Tyrosinresten phosphoryliert werden. Nach Inhibierung des P2Y12-Rezeptors mit einem spezifischen Antagonisten werden die Tyrosinphosphorylierungen von zwei Proteinen der relativen Molmasse von 27 und 31 kDa verhindert. Die Signale des P2Y1-Rezeptors haben jedoch keinen Einfluss auf diese Phosphorylierungen an Tyrosinresten. In weiteren Untersuchungen wurde gezeigt, dass es sich hierbei nicht um ein Phänomen handelt, das an die Aggregation gebunden ist. Experimente mit verschiedenen Substanzen brachten weiteren Aufschluss über intrazelluläre Signaltransduktionswege, insbesondere auf der Ebene der G-Proteine. Außerdem wurden die Effekte der Adenylatzyklase und der Phosphoinositol-3-Kinase auf die genannten Phosphorylierungen untersucht. Mit den Daten dieser Arbeit wurde gezeigt, dass die Änderungen der Phosphorylierungen an Tyrosinresten einiger Proteine in humanen Thrombozyten sowohl von einem primären Stimulus, als auch durch die Degranulation induzierten sekundären Signale inhibitorischer G-Proteine abhängig sind.
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