Der Tat-Weg (twin arginine translocation) ist einer von vier Proteintransportwegen an der Thylakoidmembran. Dieser Transportweg wird vom Protonengradient über der Thylakoidmembran energetisiert; stromale Faktoren oder Nukleosidtriphosphate werden dagegen nicht benötigt. Die Substrate des Tat-Weges tragen Signalpeptide mit einem charakteristischen Zwillingsarginin-Motiv, welches auch namensgebend für den Transportweg war. Eine Besonderheit des Tat-Weges ist die Fähigkeit, vollständig gefaltete Proteine zu transportieren. Strukturuntersuchungen der chimären Tat-Substrate 16/EGFP und i16/EGFP mittels CD-Spektroskopie und IRRAS konnten zeigen, dass diese bei der Interaktion mit hydrophoben Grenzflächen a-helikale Strukturen im Signalpeptid ausbilden. Vergleichende Untersuchungen zum Einfluss des Faltungszustandes des Substrats auf den Transport ergaben, dass die Tat-Substrate sowohl in gefalteter als auch in ungefalteter Form als Kompetitorproteine wirksam sind, wobei das gefaltete Substrat einen stärkeren Kompetitor darstellt Die Thylakoidprozessierungspeptidase (TPP) ist eine Typ I-Signalpeptidase, welche die terminale Prozessierung von Proteinen nach deren Transport über die Thylakoidmembran katalysiert. Arabidopsis thaliana trägt drei Gene, die für Proteine codieren, welche homolog zu den Typ I-Signalpeptidasen aus E.coli und Synechocystis sp. sind (TPP1, TPP2, TPP3). In silico-Analysen wiesen insbesondere für TPP3 eine starke Homologie zu diesen bakteriellen Peptidasen nach. In organello-Importstudien mit isolierten Chloroplasten und Mitochondrien zeigten eine plastidäre Lokalisierung der TPP3, während TPP1 und TPP2 in Mitochondrien importiert wurden. TPP3 zeigte nach dem Import eine transmembrane Topologie in der Thylakoidmembran, was nahelegt, dass es sich bei diesem Protein tatsächlich um die funktionelle, plastidäre Thylakoidprozessierungspeptidase handelt. In vivo-Untersuchungen mittels transienter Transformation von geeigneten chimären Reportergenkonstruktionen bestätigten die in organello Ergebnisse für TPP3, zeigten jedoch für TPP1 und TPP2 keine eindeutige Lokalisierung, da je nach Fusionsprodukt auch eine duale Lokalisierung in Plastiden und Mitochondrien gefunden wurde.
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