Titelaufnahme

Titel
Enzym-Substrat-Erkennung in katalysierten Proteinfaltungsreaktionen / von Caroline Haupt
VerfasserHaupt, Caroline
BetreuerStubbs, Milton T. Prof. Dr. ; Balbach, Jochen Prof. Dr. ; Reinstein, Jochen PD Dr.
Erschienen2009 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2009
UmfangOnline-Ressource (III, 197 S. = 16,72 mb) : graph. Darst.
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2009
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 21.12.2009
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterProteinfaltung / Halle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-2050 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Enzym-Substrat-Erkennung in katalysierten Proteinfaltungsreaktionen [16.71 mb]
Links
Nachweis
Kein Nachweis verfügbar
Keywords
SlyD*; RNase T1 (S54G/P55N); Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerisierung; PPIase; Chaperon; Faltungsintermediat; Echtzeit-NMR-Spektroskopie; Ni2+-Bindung
Keywords (Englisch)
SlyD*; RNase T1 (S54G/P55N); peptidyl-prolyl-cis/trans-isomerization; PPIase; chaperone; folding intermediate; real-time NMR spectroscopy; Ni2+ binding.
Keywords
Der Proteinfaltungshelfer SlyD(1-165) (SlyD*) aus E. coli zeigt sowohl PPIase- als auch Chaperonaktivität. Die thermodynamische Stabilität wurde mit Hilfe harnstoffinduzierter Entfaltungsübergänge und Amidprotonenaustauschexperimenten untersucht; sie wird durch die beiden individuellen Domänen (FKBP- und IF-Domäne) in SlyD* bestimmt. Ein hoch affines Metallbindemotiv welches für extreme Stabilisierung sorgt wurde in den zu SlyD homologen FKBPs als einzigartige neue strukturelle und funktionelle Einheit gefunden. Als Chaperon bindet SlyD* entfaltete teilweise gefaltete und aggregationsanfällige Proteine über die IF-Domäne. Die PPIase-Funktion wurde über Echtzeit-NMR-Messungen während der Rückfaltung der RNase T1 (S54G/P55N) verfolgt. Die Interaktionsseiten während der Katalyse der Prolylisomerisierung wurden sowohl auf Enzymebene als auch auf Substratebene charakterisiert. Das Rückgrat des transienten Faltungsintermediates konnte in einem 5-stündigen 3D BEST-HNCA zugeordnet werden.