![]() |
| Das Dokument ist frei verfügbar. |
|
| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
|
| Escherichia coli; Cupriavidus metallidurans; F1Fo-ATPase; AtpI; AtpC; pH; Kohlenstoffquelle; Protein-Protein-Interaktion | |
| Escherichia coli; Cupriavidus metallidurans; F1Fo-ATPase; AtpI; AtpC; pH; carbon source; protein-protein-interaction | |
| Die Funktion von atpI dem ersten Gen im atp Operon ist bis heute ungeklärt. In E. coli und C. metallidurans existiert ein starker konstitutiv exprimierter Promotor stromaufwärts von atpI. Auf diesen Promotor folgt mindestens ein schwacher wobei dessen physiologische Bedeutung unklar bleibt. Die hohe Diversität der Aminosäuresequenz von AtpI verschiedener Organismen macht es möglich dass AtpI unterschiedliche Funktionen ausübt. AtpICmet weist zum Beispiel eine Domäne am N-Terminus auf die AtpIEco fehlt. In E. coli handelt es sich bei AtpI um ein Membranprotein mit vier Transmembranhelices dessen N- und C-Terminus im Zytoplasma lokalisiert sind. Auf physiologischer Ebene konnte kein Effekt einer atpIEco-Deletion identifiziert werden. Protein-Protein-Interaktionsstudien belegen dass AtpIEco ein Multimer bildet wobei die Aminosäuren S39 G43 E79 und K82 eine Rolle für die Proteinstruktur zu spielen scheinen. Zum ersten Mal konnte gezeigt werden dass AtpI mit AtpC interagiert was die Hypothese stützt dass AtpI die Bindung des F1- an den Fo-Komplex erhöht. | |
| The function of atpI the first gene in the atp operon remains unclear to this day. In E. coli and C. metallidurans a strong constitutively expressed promoter exists upstream of atpI. This promotor is followed by at least one weak promoter whose physiological significance remains unclear. The high diversity of the amino acid sequence of AtpI in different organisms makes it possible for AtpI to function differently. AtpICmet for example has a domain at the N-terminus that is absent in AtpIEco. In E. coli AtpI is a membrane protein with four transmembrane helices whose N and C terminus are located in the cytoplasm. No effect of atpIEco deletion has been identified at the physiological level. Protein-protein interaction studies demonstrate that AtpIEco forms a multimer with the amino acids S39 G43 E79 and K82 appearing to play a role in protein structure. For the first time it was shown that AtpI interacts with AtpC which supports the hypothesis that AtpI increases the binding of F1 to the Fo complex. |
|
|