Titelaufnahme

Titel
Einfluss der Polypeptidumgebung auf die Fibrillenbildung eines amyloidogenen Peptides / von Anja Buttstedt
VerfasserButtstedt, Anja
GutachterSchwarz, E. Prof. Dr. ; Golbik, R. Dr. ; Schmid, F. X. Prof. Dr.
Erschienen2011 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2011
UmfangOnline-Ressource (III, 122 Bl. = 77,83 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2011
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 09.11.2011
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterOnline-Publikation / Hochschulschrift
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-6414 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Einfluss der Polypeptidumgebung auf die Fibrillenbildung eines amyloidogenen Peptides [77.82 mb]
Links
Nachweis
Klassifikation
Zusammenfassung

Im Menschen führt die Expansion von natürlichen Poly-Alanin-Sequenzen in neun verschiedenen Proteinen zu unterschiedlichen Krankheiten. Wir entwickelten ein in vitro Modellsystem, um den Einfluss von Poly-Alanin-Sequenzen auf den Faltungszustand eines Eindomänenproteins, des Kälteschockproteins B, CspB aus Bacillus subtilis, zu testen. Fusionen aus der N-terminalen Domäne des nukleären Poly(A)-bindenden Proteins, eine Domäne mit N-terminaler Poly-Alanin-Sequenz, und CspB bildeten Fibrillen, in denen CspB weiterhin gefaltet vorlag. Die direkte Fusion von Poly-Alanin-Peptiden an CspB führte auch zur Fibrillenbildung der Fusionsproteine. Allerdings lag CspB in diesen Fibrillen entfaltet vor. Daraufhin wurden Fusionen konstruiert, in welchen die Poly-Alanin-Sequenz durch verschiedene Linker von CspB getrennt vorlag. Unsere Ergebnisse zeigen, dass eine gefaltete Domäne in einer amyloiden Fibrille existieren kann, wenn der „Fibrillenkern“ weit genug von der gefalteten Domäne entfernt ist.

Keywords
Fibrillenbildung; CspB; Kälteschockprotein; Poly-Alanin-Sequenz; amyloid; Fibrillen; Proteinfaltung; Proteinmissfaltung
Keywords (Englisch)
fibril formation; CspB; cold shock protein; poly-alanines; amyloid; fibrils; protein folding; protein misfolding