Titelaufnahme

Titel
Untersuchungen zum Ersatz von Duroplasten durch enzymatisch quervernetzte Proteine / von Matthias Jacob
VerfasserJacob, Matthias
BetreuerPietzsch, Markus Prof. Dr. ; Syldatk, Christoph Prof. Dr.
Erschienen2012 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2012
UmfangOnline-Ressource (116 Bl. = 8,50 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Zentrum für Ingenieurwissenschaften, Diss., 2012
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 07.05.2012
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterProteinglutamin-Glutamyltransferase / Bindemittel / Halle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-7701 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Untersuchungen zum Ersatz von Duroplasten durch enzymatisch quervernetzte Proteine [8.5 mb]
Links
Nachweis
Keywords
Transglutaminase; Proteinvernetzung; enzymatische Vernetzung; proteinbasiertes Bindemittel; proteingebundener Sand; proteingebundene Spanplatten; Gusskerne
Keywords (Englisch)
Transglutaminase; Protein crosslinking; Enzymatic crosslinking; Protein based Binder; Protein bound sand; Protein bound particle boards; Casting Cores
Keywords
Proteinbasierte Bindemittel wie z.B. Knochenleim sind seit etwa fünftausend Jahren bekannt. Die Verwendung eines Enzyms Transglutaminase ermöglicht die Vernetzung von Proteinmolekülen durch die Bildung von Isopeptidbindungen zwischen proteingebundenen Lysin- und Glutaminresten. Dieses Enzym wird in der Lebensmittelindustrie z.B. bei der Herstellung von Formfleisch und Surimi verwendet. In der vorliegenden Arbeit wurde untersucht ob die Werkstoffeigenschaften bei der Verwendung von Proteinen als Bindemittel durch die enzymatische Vernetzung verbessert bzw. den technologischen Anforderungen angepasst werden können. Die Druckfestigkeit von (Erbsen-) proteingebundenem Sand für die Herstellung von Gusskernen wurde durch die enzymatische Vernetzung erhöht. Bei der Verwendung von Caseinat als Bindemittel für Spanplatten konnte durch die enzymatische Quervernetzung die Biegefestigkeit erhöht werden.