Titelaufnahme

Titel
Charakterisierung des RNA-bindenden Proteinkomplexes NF90-NF45: Identifizierung einer RNA-Chaperon-Aktivität / von Tobias Schmidt
VerfasserSchmidt, Tobias
BetreuerBehrens, Sven-Erik Prof. Dr. ; Sawers, Gary Prof. Dr. ; Keller, Sandro Prof. Dr.
Erschienen2015 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2015
UmfangOnline-Ressource (181 Bl. = 28,71 mb)
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2015
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 26.10.2015
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-15718 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Charakterisierung des RNA-bindenden Proteinkomplexes NF90-NF45: Identifizierung einer RNA-Chaperon-Aktivität [28.7 mb]
Links
Nachweis
Kein Nachweis verfügbar
Keywords
NF90; NF45; RNA-bindendes Protein; Chaperon; Konformation; post-transkriptionelle Regulation der Genexpression; Faltung; FRET; Wirtsfaktor; Hepatitis-C-Virus
Keywords (Englisch)
NF90; NF45; RNA-binding protein; chaperone; conformation; post-transcriptional gene regulation; folding; FRET; host factor; hepatitis C virus
Keywords
Der nuclear factor 90 (NF90) ist ein dsRNA-bindendes Protein und bildet einen Komplex mit nuclear factor 45 (NF45). Dieser Komplex übernimmt Funktionen im RNA-Metabolismus vor allem in post-transkriptionellen Genregulation. Für NF90-NF45 konnte auch gezeigt werden dass es Wirtsfaktor im Lebenszyklus einiger Viren z.B. Hepatitis C-Virus (HCV) ist. In der vorliegenden Arbeit erfolgte eine vergleichende biophysikalische Charakterisierung von NF90 / NF90 NF45 in vitro. Dabei wurde deutlich dass die Komplexbildung zur thermodynamischen Stabilisierung der Proteine Verbesserung der RNA-Bindung und Förderung einer neu-identifizierten RNA-Chaperon-Aktivität (RCA) von NF90 führt. Basierend auf der Interaktion von NF90-NF45 mit dem RNAGenom von HCV und anderen RNAs liefert diese Studie Details des Mechanismus der Reorganisation von RNA-Strukturen durch die RCA der Proteine. Folglich wird ein Modell aufgestellt in dem diese Aktivität mit der biologischen Funktion der Proteine korreliert.
Keywords
The nuclear factor 90 (NF90) belongs to the dsRNA-binding protein family and forms a complex with the nuclear factor 45 (NF45). This complex is implicated to participate in RNA metabolism in particular in post-transcriptional gene regulation. NF90-NF45 is also involved in the life cycle of several viruses e.g. hepatitis C virus (HCV) which reflects its function as a host factor of viral amplification. This study reports a comparative biophysical characterization of NF90 and NF90-NF45 in vitro. Complex formation was demonstrated to result in a mutual thermodynamic stabilization of the proteins improved RNA binding by NF90 and facilitation of a newly identified RNA chaperone activity (RCA). Based on NF90-NF45’s interaction with the viral RNA genome of HCV and other RNA targets this study further presents detailed mechanistic insight on the rearrangement of RNA structures by the protein’s RCA. Hence a model is provided in which this activity correlates with its biological function.