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| | Nachweis | Kein Nachweis verfügbar |
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| cis-Prenyltransferasen; NphB; UPPS; aromatische Prenyltransferasen; Inhibition; Inhibitor; quantitative NMR | |
| Cis-Prenyltransferases; NphB; UPPS; aromatic Prenyltransferases; inhibition; inhibitor; quantitative NMR | |
| Selektive C-CVerknüpfungen am Aromaten gehören zu den schwierigsten chemischen Reaktionen. Die vorliegende Arbeit befasst sich mit den C-C alkylierenden Enzymen. Kapitel 1: allgemeiner Überblick über die Anwendung prenylierter Verbindungen und eine Einführung in die Enzymfamilie elongierender Prenyltransferasen und der aromatischen Prenyltransferase NphB. Kapitel 2: lineare Prenyltransferasen und die katalysierte Kondensation von IPP-Analoga (IPP) an ein allylisches Prenyldiphosphat. Kapitel 3: aromatische Prenyltransferase NphB und präsentiert erste Mutagenese-Studien an NphB um die katalytischen Kaskade und Substrat-Docki ng besser zuverstehen. Kapitel 4: Anwendungsbeispiele der NphB-Produkte. Kapitel 5: Methodenentwicklung des UV/Vis-Assays zur Bestimmung von Geranylierten-1 6 DHN und quantitative NMR. Kapitel 6: Ergebnisse des kompetitiven Inhibitionsassays mit den aromatischen Prenyltransferasen MenA NphB und UbiA. | |
| Chemical synthesis of C-C-bond formations is difficult unselective and requires often increased financial and time-effort. Therefore enzymatic attended syntheses of C-C coupling in non-aromatic and aromatic systems. Chapter 1 presents an overview of prenylated compounds and introduces the enzyme family PTases and aromatic PTase. Chapter 2 focuses on linear prenylation to form UPP using alternative IPP-substrates for prolongation. Chapter 3 describes NphB and questions the substrate bindings in the enzyme and the catalytic cascade. Chapter 4 shows the application of the NphB-products. Chapter 5 describes the development of an UV/Vis procedure to quantify the formation of geranylated 1 6-DHN and the stabling of the quantitative NMR. Chapter 6 focuses on the inhibition of aromatic prenyltransferases with prenyl diphosphate mimeticas using the enzyme NphB MenA and UbiA. Chapter 7 summaries the methods used in this thesis. |
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