Titelaufnahme

Titel
Das Kluyveromyces lactis Killertoxin: Regulatoren des Zellimports und der intrazellulären Wirkung in Saccharomyces cerevisiae / von Constance Mehlgarten
VerfasserMehlgarten, Constance
BetreuerBreunig, K. D. Prof. Dr. ; Sawers, R. G. Prof. Dr. ; Schmitt, M. J. Prof. Dr.
Erschienen2009 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2009
UmfangOnline-Ressource (VIII, 163 Bl. = 9,71 mb) : Ill., graph. Darst.
HochschulschriftHalle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Inst. für Biologie, Diss., 2009
Anmerkung
Tag der Verteidigung: 12.06.2009
Sprache der Zusammenfassung: Englisch
SpracheDeutsch
DokumenttypE-Book
SchlagwörterHalle
URNurn:nbn:de:gbv:3:4-1277 
Zugriffsbeschränkung
 Das Dokument ist frei verfügbar.
Dateien
Das Kluyveromyces lactis Killertoxin: Regulatoren des Zellimports und der intrazellulären Wirkung in Saccharomyces cerevisiae [9.71 mb]
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Nachweis
Keywords
Kluyveromyces lactis Killertoxin; Zymocin; PMA1; IPT1; UGP1; ISR1; Elongator; Caseinkinase Hrr25; Proteinphosphatase Sit4
Keywords (Englisch)
Kluyveromyces lactis killer toxin; zymocin; PMA1; IPT1; UGP1; ISR1; Elongator; casein kinase Hrr25; Sit4 phosphatase.
Keywords
Killerstämme der Milchhefe Kluyveromyces lactis sekretieren einen heterotrimeren (αßγ) Toxinkomplex (Zymocin) welcher das Wachstum sensitiver Hefen wie z.B. Saccharomyces cerevisiae inhibiert. Die Zytotoxizität des Zymocins resultiert aus der Endonucleaseaktivität der γ-Untereinheit. Diese spaltet im Zytosol sensitiver Hefezellen tRNAGlu tRNALys und tRNAGln auf der 3‘-Seite Elongator-abhängig modifizierter Wobble-Uridine (U34) im Anticodonbereich. Im ersten Teil der Arbeit (Publikation 1 2 und 3) konnten vier neue Binde- bzw Importfaktoren (PMA1 IPT1 UGP1 und ISR1) identifiziert werden die vermutlich in Ereignisse nach der Zymocinbindung an den Zellwandrezeptor Chitin involviert sind. Im zweiten Teil (Manuskript 1 und 2) steht der evolutionär hochkonservierte Elongator im Mittelpunkt. Der Komplex hat Acetyltransferase-Aktivität und ist essentiell für die Bildung von modifizierten Seitenketten im Anticodon (U34) einiger tRNAs. Die Aktivität des Elongators ist dabei nicht nur von einer vollständigen Assemblierung sondern auch vom Phosphorylierungsstatus der Elp1-Untereinheit abhängig. Es konnte gezeigt werden dass neben der Typ2A-Proteinphosphatase Sit4 auch die Caseinkinase Hrr25 den Elp1-Phosphorylierungsstatus beeinflusst.