Elektronische Hochschulschriften / Flexibilität und Spezifität in Protein-Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin-Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C

Titelaufnahme

Titel	Flexibilität und Spezifität in Protein-Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin-Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C / von Anja Menzel
Verfasser	Menzel, Anja
Betreuer	Stubbs, Milton T. Prof. Dr. ; Baumann, Ulrich Prof. Dr. ; Ulbrich-Hofmann, Renate Prof. Dr.
Erschienen	2009 ; Halle, Saale : Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt, 2009
Umfang	Online-Ressource (151 S. = 2,81 mb) : graph. Darst., Ill.
Hochschulschrift	Halle, Univ., Naturwissenschaftliche Fakultät I, Diss., 2009
Anmerkung	Tag der Verteidigung: 22.12.2009 Sprache der Zusammenfassung: Englisch
Sprache	Deutsch
Dokumenttyp	E-Book
Schlagwörter	Trypsin / Variation / Blutgerinnung / Halle
URN	urn:nbn:de:gbv:3:4-1998

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Flexibilität und Spezifität in Protein-Protein-Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin-Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C [2.8 mb]

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Keywords
Serinproteasen; Trypsin; Faktor Xa; Eglin C; Protein-Ligand-Wechselwirkungen; Röntgenkristallstrukturanalyse; ITC
Keywords (Englisch)
Serine proteases; Trypsin; Factor Xa; Eglin C; Protein-Ligand-Interactions; X-ray crystallography; ITC.
Keywords
Varianten von bovinem Trypsin die entwickelt wurden um die Bindeeigenschaften von Inhibitoren an Faktor Xa einem zentralen Enzym der Blutgerinnung zu emulieren wurden mittels NMR-Spektroskopie und DSC untersucht. Weiterhin wurden Komplexe aus diesen Varianten und dem makromolekularen Proteaseinhibitor Eglin C hergestellt. Diese Proteinkomplexe wurden dann mittels ITC und Röntgenkristallstrukturanalyse untersucht. Die erhaltenen Ergebnisse zeigen unter anderem dass die beobachteten unterschiedlichen Bindungsaffinitäten und die enthalpischen bzw. entropischen Beiträge zur Bindung von Eglin C an die Trypsin-Varianten mit strukturellen Änderungen in zwei Schleifen in den Ligandenbindetaschen der Trypsin-Varianten bilden korrelieren. Diese Daten stehen im Einklang mit früheren Untersuchungen an niedermolekularen Inhibitoren des Gerinnungsfaktors Xa.