Der Gram-positive Anaerobier Eubacterium acidaminophilum vergärt Aminosäuren in Stickland-Reaktionen, wobei Formiat als Elektronendonor verwendet wird. Zwei zueinander homologe Formiat-Dehydrogenase-Gensätze wurden identifiziert und deren Transkription mittels Northern Hybridisierungen, Primer Extension und RT-PCR untersucht. Beide Gensätze enthalten je ein Gen für die katalytische Untereinheit FdhA und die vermutlich Elektronen-transferierende Untereinheit FdhB. Die Formiat-Dehydrogenase II wurde homogen dargestellt und liegt in vivo assoziiert mit einer Eisen-Hydrogenase vor, deren kodierende Gene ebenfalls identifiziert wurden. Anhand von Sequenzhomologien können für den Komplex aus Formiat-Dehydrogenase und Hydrogenase insgesamt 19 Eisen-Schwefel-Zentren postuliert werden. In der hochaktiven, Sauerstoff-empfindlichen Formiat-Dehydrogenase konnte Wolfram, Selen und Eisen nachgewiesen werden. Das Wolfram wird durch Molybdopterin komplexiert, das Selen in Form von Selenocystein co-translational in die Polypeptidkette inkorporiert. Das Enzym ist in der Lage, neben der Formiat-Oxidation auch die thermodynamisch ungünstige Rückreaktion, die CO2-Reduktion, zu katalysieren. Zur weiteren Charakterisierung des Proteins, das in E. coli nicht als Selenoprotein exprimierbar ist, wurde begonnen, ein Transformationssystem für E. acidaminophilum zu etablieren. In diesem Zusammenhang wurde ein Restriktionsmodifikationssystem charakterisiert, sowie die surface layer untersucht.
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