Das humane Parvulin 14 (hPar14) gehört zur Parvulin-Familie der Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerasen (PPIasen). Es wird angenommen, daß das Protein eine Rolle bei der Regulierung des Zellzyklus und der Remodellierung von Chromatin spielt. hPar14 ist im Zellkern lokalisiert und bindet an doppelsträngige DNA. Allerdings ist die molekulare Basis der zellulären Lokalisierung und Funktion noch unklar. In dieser Arbeit kann gezeigt werden, daß die Lokalisierung und DNA Bindung von hPar14 durch eine posttranslationale Modifikation in der N-terminalen Domäne des Proteins reguliert wird. Durch Phosphorylierung wird die Lokalisierung im Zellkern reguliert. Verschieden Kinasen der AGC-Klasse und CK2 sind in der Lage hPar14 in seiner N-terminalen Extension zu phosphorylieren. Es konnte gezeigt werden, daß eine Phosphorylierung im CK2-Erkennungsmotif eine Vorraussetzung für eine Kernlokalisierung des Proteins ist. Der Export von hPar14 ist abhängig von einer Bindung an 14-3-3 Proteine. Diese Protein/Protein Interaktion ist durch die Phosphorylierung zweier Serinreste innerhalb des 14-3-3 Bindungsmotifs in der N-terminalen Erweiterung von hPar14 reguliert.
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