Speicherlipide (Triacylglyzeride) ölhaltiger Samen werden in den Lipidkörpern gelagert. Die Speicherlipide der Gurkenkeimblätter werden im Verlauf der Keimung zunehmend durch eine Lipoxygenase (LOX) oxygeniert, welche an der Lipidkörpermembran lokalisiert ist. In dieser Arbeit konnten fünf verschiedene Produkte einer LOX isoliert werden, die spezifisch Linolsäure zu (13S)-Hydroperoxyoctadecadiensäure ((13S)-HPODE) oxygeniert. Bei diesen fünf Verbindungen handelte es sich überwiegend um LOX-Produkte des Trilinoleins. Weiterhin konnte an der Lipidkörpermembran der Gurke eine Lipase-Aktivität nachgewiesen werden, die selektiv die Freisetzung des LOX-Produktes (13S)-H(P)ODE aus den Speicherlipiden katalysiert. Die Anreicherung dieser Aktivität führte zu der Isolierung eines Proteins mit einem Molekulargewicht von 110 kDa. Die Charakterisierung dieses Enzyms ergab ein alkalisches pH-Optimum von pH 8,5 und zeigte, dass sich die katalytische Aktivtät nicht auf LOX-Produkte in den Speicherlipiden beschränkt, sondern sich auf oxygenierte Fettsäuren in den Triacylglyzeriden verallgemeinern lässt. Es konnte festgestellt werden, dass die Aktivität unabhängig davon war, ob die veresterte Fettsäure ein Hydroxy-, Hydroperoxy- oder Epoxygruppe enthielt. An der Lipidkörpermembran anderer Ölsaaten konnte ebenfalls eine hydrolytischeAktivtät nachgewiesen werden, die bevorzugt oxygenierte Fettsäuren aus den Speicherlipiden freisetzte.
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