Die D-Prolin-Reduktase katalysiert die reduktive Ringspaltung des D-Prolins zu δ-Aminovalerat im Zuge der Stickland-Reaktion. Das Enzym wurde aus dem strikt anaeroben Bakterium Clostridium sticklandii nach einem modifizierten Reinigungsschema zur Homogenität gereinigt. Das im Cytoplasma lokalisierte Enzym besitzt eine heterodekamere Struktur und eine native molekulare Masse von ca. 870 kDa. Das Protein besteht aus drei Untereinheiten entsprechend molekularen Massen von 23, 26 und 45 kDa. Die 23 kDa Untereinheit ist N-terminal durch eine Pyruvylgruppe blockiert und konnte erst nach Reaktion mit o-Phenylendiamin der Sequenzierung mittels Edman-Abbau zugeführt werden. L-[14C]-Prolin bindet unter Zugabe der Prolin-Racemase und NaBH4 kovalent an die 23 kDa Untereinheit. Die 26 kDa Untereinheit enthält Selen in Form von Selenocystein, was mit dem Nachweis von 1,06 g-Atom Selen pro Protomer mittels ICPMS korreliert. Die gereinigte D-Prolin-Reduktase enthält vermutlich keine weiteren Cofaktoren Es konnte ein 4,8 kb großes EcoRI-Fragment isoliert und sequenziert werden, welches die Gene prdA und prdB enthält. Das Gen prdA kodiert für ein 68 kDa großes Proprotein, welches unter Ausbildung einer Pyruvylgruppe posttranslational in die 23 kDa Untereinheit und in die 45 kDa Untereinheit gespalten wird. Das Gen prdB kodiert für die 26 kDa Untereinheit und enthält ein "in frame" UGA-Triplett, welches für Selenocystein kodiert. Die Gene prdA und prdB werden gemeinsam auf einer 4,5 kb großen mRNA transkribiert. Eine weitere 0,8 kb große mRNA fungiert als ein zusätzliches Transkript für die 26 kDa Untereinheit.
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