Die Chelatierung von Schwermetallen innerhalb der Zelle ist einer von vielen Mechanismen, um sich gegen die toxische Wirkung von Schwermetallen zu schützen. In der Spalthefe Schizosaccharomyces pombe stellt die Bindung von Cadmium, Kupfer als auch Arsenit und Arsenat an Phytochelatine (PC) den Hauptentgiftungsmechanismus dar. Neben Phytochelatinen wurde kürzlich die Sequenz eines Metallothioneins (zym1) im Genom von S. pombe entdeckt. Das gemeinsame Vorkommen von PC und MT wirft allerdings Fragen über die Funktion zweier potentieller Chelatoren innerhalb eines Organismus' auf. Die Inaktivierung der Phytochelatinsynthase (PCS) und des MT in S. pombe zeigt, dass das Metallothionein Zym1 nicht zur Schwermetalltoleranz beiträgt. Es wird jedoch nach Kupferbehandlung induziert. Metallbindungsstudien zeigen Kupferbindung, obwohl Zym1 in parallel durchgeführten Studien als zinkbindendes Protein beschrieben wurde (Borrelly et al., 2002). Umfangreiche Vergleiche zwischen Wildtyp und der MT knock-out Mutante zeigten keine Unterschiede bis auf einen massiven Einstrom von Kalzium, der nur im Wildtyp, nicht aber in der Mutante beobachtet werden konnte. Dieses Phänomen ist bisher noch nicht beschrieben worden und könnte auf einen Zusammenhang von MT, Kupfer- und Kalziummetabolismus hindeuten.
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