Der Prozess der Proteinfaltung im mechanistischen Detail ist eines der noch ungelösten Probleme der biologischen Wissenschaften. Es sind verschiedene Modelle vorgeschlagen worden, wie eine entfaltete Polypeptidkette ihre native, gefaltete Struktur findet. Die Thermodynamik und Kinetik der Faltung werden für das kleine Eindomänenprotein Barstar C40A/C82A/P27A (Barstar pseudo-Wildtyp), eine hergestellte Variante des intrazellulären Inhibitors der extrazellulären Ribonuklease Barnase, gezeigt. Der Zeitverlauf der Konformationsfaltung von Barstar wird auf der Grundlage der Faltungskinetik evaluiert. Die Isomerisierung einer cis-Prolylbindung als Teil des Faltungsprozesses wird mitels Doppelsprungtechnik untersucht und durch Peptidyl-prolyl-cis/trans-isomerasen als Faltungskatalysatoren bewiesen. Barstar pseudo-Wildtyp kann unter bestimmten Bedingungen Fibrillen bilden. Die Thermodynamik und Kinetik der Faltung der apikalen Domäne des Chaperonins GroEL wird beschrieben. Varianten dieser Domäne werden als Minichaperone bezeichnet und für biotechnologische Zwecke genutzt. Kollagen IV ist Teil der Basalmembran der Haut und ein netzwerkbildendes Protein. Es enthält einen Disulfidknoten als Bindungsstelle für einige Integrine, der eine höhere thermodynamische Stabilität im Vergleich zum restlichen Teil des Moleküls zeigt.
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