Das Enzym Hexokinase (Hxk) katalysiert die Phosphorylierung von Hexosezuckern am Atom C6 und macht sie somit dem Stoffwechsel verfügbar. Bevorzugte Substrate sind Glukose und als Phosphatdonor ATP. Durch Hybridierungs- und PCR-Techniken wurden im Tabak-Genom (Nicotiana tabacum) zehn verschiedene Hexokinase-Gene nachgewiesen. Sieben von ihnen wurden als cDNA isoliert und als Hxk1 bis Hxk7 veröffentlicht. Die verschiedenen Hexokinase-Isoformen konnten in Übereinstimmung mit anderen pflanzlichen Hexokinasen in die Typen A, B1 und B2 gruppiert werden. Hxk2 ist ein Typ A Enzym und im Plastidenstroma lokalisiert. Ihr Promotor zeigte Aktivität in Xylem-Parenchym und Stärkescheide des Leitgewebes, in Schließzellen und Wurzelspitzen. Die anderen Isoformen gehören dem Typ B1 (Hxk6) bzw. Typ B2 (restliche) an. Ihre Fusionen mit GFP waren mit Mitochondrien assoziiert, wo sie vermutlich auf der zytosolischen Seite in der äußeren Hüllmembran verankert sind. Der Promotor von Hxk7 wurde aus Nicotiana sylvestris isoliert und war fast ausschließlich in Pollen aktiv. Für Hxk1 ist die gleiche Gewebespezifität anzunehmen. Hxk3-Transkripte akkumulierten am stärksten in Staubbeuteln, jedoch nicht so dominant wie Hxk1 und Hxk7. Die Gewebespezifität von Hxk4, Hxk5 und Hxk6 konnte nicht geklärt werden. Nach Überexpression in Tabak wurden pH-Abhängigkeit und kinetische Eigenschaften der Isoformen 1-6 bestimmt. Hxk6 zeigte keine katalytische Aktivität, verursachte jedoch geringfügig gebleichte Sink-Bereiche junger Blätter. Die biochemischen Eigenschaften der anderen Isoformen lagen im üblichen Bereich pflanzlicher Hexokinasen. Auffällig war die durchweg geringste Substrat-Affinität von Hxk2, sowie die sehr hohe Affinität von Hxk4 und Hxk5 zu ATP und Fruktose. Aus den Einzelergebnissen wurden Modelle für die Funktion der jeweiligen Isoform innerhalb der Pflanze abgeleitet.
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