In diese Arbeit wurde menschliche Hautelastinpeptide charakterisiert und den Einfluss von Strahlung auf die molekulare Struktur des Elastins mittels Massenspektrometrie bestimmt. Im ersten Schritt wurde der Effekt von künstlicher Strahlung auf zwei, für die Quervernetzung des Elastins verantwortliche Aminosäuren, DES und IDE, untersucht. Dies erfolgte sowohl mit als auch ohne Zugabe von Fe2+ und H2O2, die über eine Fenton Reaktion Hydroxylradikale erzeugen. Bei den Proben, die in unterschiedlicher Weise ohne die Zugabe von Fe2+ und von H2O2 bestrahlt wurden, trat keine Änderung in der Stabilität der Aminosäuren auf. Inkubation der Aminosäuren mit Fe2+ und H2O2 oder Bestrahlung der gleichen Probe mit einer Lampe, die das Spektrum des Sonnenlichtes gut simuliert, UVA Strahlung (305-420 nm) oder UVB Strahlung (280-350 nm) führte zu einer drastischen Abnahme der Anzahl an Elastinquervernetzungen und ergab die Bildung von Abbauprodukten mit einer molaren Masse von 496 und 481. Die Behandlung der Aminosäuren mit IR-Strahlung (520 W) in Anwesenheit von Fe2+ und H2O2 beeinflusste weder ihre Menge noch führte sie zur Bildung von Abbauprodukten. Zur Charakterisierung des humanen Elastins wurden mehrere Peptide nach einem Verdau mit Elastase, Thermitase und Pepsin identifiziert. Die Sequenzabdeckung lag bei 58,8, 44,2 bzw. 48,8%. Durch Kombination der Resultate der drei Enzyme wurde eine Sequenzabdeckung von 74,1% erreicht. Im Gegensatz zu einem früher publizierten Bericht ergab die Identifizierung einiger Peptide, die von Exon 22 codierte Aminosäuren enthalten, dass dieses Exon in der mRNA des humanen Hautelastins vorhanden ist.Nach Verdau mit Pepsin bzw. Chymotrypsin betrug die Anzahl der identifizierten Peptide 100 bzw. 49, was einer Sequenzabdeckung von 86,7 bzw. 84,7% entspricht. Die gesamte Sequenzabdeckung von 94,4% wurde durch Kombination der Verdaue beider Enzyme erzielt.
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