Im Cytosol translatierte Vorstufenproteine werden über Multiproteinkomplexe in die Plastiden transportiert. In der äußeren Hüllmembran erfolgt die Erkennung und Translokation der Vorstufenproteine durch den Toc-Komplex. Der Toc-Kernkomplex setzt sich aus der Pore Toc75 und den Rezeptorproteinen Toc34 und Toc159 zusammen. Zu diesen ursprünglich aus Erbse isolierten Rezeptorproteinen existieren in Arabidopsis thaliana ganze Genfamilien mit zwei Vertretern für Toc34 (atToc33 und atToc34) und vier Vertretern für Toc159 (atToc159, atToc132, atToc120 und atToc90). Im Rahmen dieser Arbeit wurde untersucht, ob ein großer Komplex existiert der alle Rezeptorproteine gleichzeitig enthält, oder ob unterschiedliche Subkomplexe vorhanden sind. Für die Analyse der Komplexzusammensetzung wurden spezifische Antikörper gegen atToc159, atToc132 und atToc120 hergestellt und Arabidopsis T-DNA-Insertionsmutanten für atToc159, atToc132 und atToc120 isoliert. Mittels Coimmun-präzipitationen und BN-PAGE konnte gezeigt werden, dass atToc159, atToc132 und atToc120 jeweils eigenständige Komplexe bilden. Diese Komplexe weisen in der BN-PAGE eine Größe von ca. 800 kDa für atToc159, 600 - 800 kDa für atToc132 und 550 - 800 kDa für atToc120 auf. Alle Toc-Komplexe bestehen aus einem Rezeptorprotein der Toc159-Familie, der Pore atToc75 und den Rezeptorproteinen atToc33 bzw. atToc34. AtToc159 bildet gleichermaßen Komplexe mit atToc33 als auch atToc34, während atToc132 und atToc120 bevorzugt mit atToc34 interagieren. Die Charakterisierung der Arabidopsis T-DNA-Insertionsmutanten für atToc159, atToc132 und atToc120 ergab darüber hinaus, dass atToc159 andere Substrate als atToc132 und atToc120 besitzt. Die Ergebnisse weisen darauf hin, dass es sich bei den Substraten von atToc159 sowohl um photosynthetische als auch nicht-photosynthetische Proteine handelt, die stark exprimiert werden. AtToc132 und atToc120 sind sehr wahrscheinlich für den Import von gering exprimierten Proteinen verantwortlich.
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