In der Biosynthese der Opiumalkaloide in Schlafmohn spielen O-Methyltransferasen eine wichtige Rolle. Keimlingshypokotyle wurde mit einem sense-Konstrukt der (S)-Retikulin-7-O-Methyl-transferase (7OMT) transformiert. Aus Kalluskulturen konnten durch somatische Embryogenese transgene Pflanzen generiert und bis in die T2-Generation untersucht werden. Northern-Blot-Analysen zeigten die Überexpression der 7omt. Die Latexalkaloide wurden mittels HPLC qualitativ und quantitativ bestimmt. Die 7omt-Überexpression hatte kaum Einfluss auf die Mengen des Substrates Retikulin und der Produkte Laudanin und Laudanosin, allerdings war die Synthese der Endmetabolite des Morphinanweges beeinflußt. Die Pflanzen zeigten starke Änderungen bis zu 28 % am Gesamtalkaloidgehaltes für Morphin, 22 % für Codein, 32 % für Thebain und 9 % für Oripavin. Es gab kein einheitliches Muster, aber eine häufig auftretende antagonistische Verschiebung der Werte für Morphin/Codein gegen die Werte für Thebain/Oripavin war. An der Synthese sind außerdem zwei N-Methyltranferasen, die (S)-Coclaurin-N-Methyltransferase (CNMT) und die (S)-Tetrahydroprotoberberin-cis-N-Methyltransferase (SNMT), beteiligt, deren Sequenzen bisher aber nicht bekannt waren. Durch RT-PCR konnte eine cDNS mit Homologie zu der bereits aus C. japonica bekannten CNMT isoliert und heterolog exprimert werden. Das Enzym akzeptierte (R)- und (S)-Coclaurin, (S)-Norretikulin, (S)-Nororientalin und (R,S)-Norlaudanosolin als Substrate. Ausgehend von einer 135 bp umfassenden cDNS, ebenfalls mit Homologie zur CNMT aus C. japonica, gelang es, mittels RACE-PCR zwei Klone einer bisher unbekannten cDNS zu isolieren. Rohextraktmessungen zeigten Aktivität beider Klone bei der N-Methylierung von (S)-Stylopin. Diese Ergebnisse wurden massenspektrometrisch bestätigt. Es handelte sich um die bis dato noch nicht bekannte Sequenz der (S)-Tetrahydroprotoberberin-cis-N-Methyltransferase, die (S)-Stylopin im Benzophen[c]anthridinzweig der Alkaloidbiosynthese in P. somniferum umsetzt.
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